pl,解离成阴离子;若溶液pH=pⅠ,成为兼性离子,呈电中性,在电场中不泳动。
3.D 合成蛋白质时,脯氨酸可羟化修饰为羟脯氨酸。类似的:赖氨酸可羟化为羟赖氨酸。
4.D α-螺旋为蛋白质的二级结构,螺旋的走向为顺时针方向,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm。
5.D 谷胱甘肽(GSH)是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下,GSH可还原细胞内产生的H202,使其变成H20。
6.C 牛胰岛素分子中含有3个二硫键,1个位于A链的第6位和第11位半胱氨酸的巯基间,另两个位于A、B链之间。ABD均正确。
7.A 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
8.C
9.B 蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。结构域是三级结构。
10.B 蛋白质的高级结构包括二、三、四级结构,不包括一级结构,而肽键维系的是蛋白质的一级结构。其它各键都参与维系蛋白质分子的高级结构。
11.B 锌指结构是一个常见的模体例子,由l个α-螺旋和2个反平行的β-折叠三个肽段组成。具有结合锌离子的功能。含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。
12.B 蛋白质的二、三级结构只涉及由一条多肽链组成的蛋白质,四级结构涉及由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质。因此含有四级结构的蛋白质都含两条或两条以上的肽链。每一条多肽链称亚基,各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称四级结构。含四级结构的蛋白质,单独的亚基一般没有生物学功能,只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。无规卷曲属于蛋白质的二级结构,与四级结构的亚基无因果关系。辅基属于结合酶的辅助因子,因此不能说“含有四级结构的蛋白质分子中一定含有辅基”。
13.B 由一条肽链形成的蛋白质只有一、二、三级结构,由两条或两条以上肽链形成的蛋白质才有四级结构。因此,并不是所有的蛋白质分子都具有四级结构。ACD均正确。
14.C 正常人血红蛋白B亚基的第6位氨基酸是谷氨酸,镰刀形贫血患者血红蛋白中的谷氨酸被缬氨酸取代,使本是水溶性的血红蛋白聚集成丝状,导致红细胞变成为镰刀状而极易破碎,产生贫血。
15.A蛋白质具有两性电离特性,若溶液pH
16.D 蛋白质具有胶体性质,其颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜。此外,蛋白质胶粒表面带同种电荷,也可稳定胶粒,防止溶液中的蛋白质沉淀析出。
17.C参阅第15、l6题解答。在pH=pl的溶液中,蛋白质成为兼性离子,净电荷为O,降低了蛋白质的稳定性。
18.D
l9.B 在某些理化因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失,称蛋白质的变性。蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构的改变。蛋白质变性后,其溶解度降低,粘度增加,生物活性丧失。
20.D 蛋自质的在水溶液中的稳定性与颗粒表面所带电荷及水化膜有关。若在蛋白质水溶液中加入中性盐、丙酮、酒精等,可破坏水化膜,而使其稳定性降低。蛋白质在等电点时,可解离为兼性离子,即不带正电荷,也不带负电荷,稳定性最小。
21.D蛋白质变性后.疏水侧链暴露在外,肽链融汇相互缠绕继而聚集.因而从溶液中析出.称蛋白质的沉淀。变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。
22.B 盐析法沉淀就是将氯化钠、硫酸钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和及水化膜被破坏,导致蛋白质在水溶液中稳定性差而沉淀。
23.B 蛋白质电泳时,带电多,分子量小的蛋白质泳动速度快;带电少,分子量大的蛋白质泳动速度慢,于是蛋白质被分开。用分子筛分离蛋白质时,蛋白质溶液加入柱的顶部,小分子蛋白质进入凝胶微孔滞留柱内的时间较长,大分子蛋白质不能进入而先洗脱下来。
24.B 目前多采用圆二色光谱测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量。x射线衍射法和磁共振技术是研究蛋白质三级空间结构最准确的方法,目前通常采用X射线衍射法。
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